Artigo português na Nature revela modelo do canal de potássio

A natureza à nanoescala:

Artigo português na Nature revela modelo do Canal Potássio

Uma equipa composta por 3 investigadores do Instituto de Biologia Molecular e Celular (IBMC) da Universidade do Porto, liderada por João Morais Cabral, publicou na revista Nature a forma como funciona o transportador KtrAB da bactéria Bacillus subtilis. Explicar o funcionamento destas nanoestruturas naturais foi tecnicamente complexo mas é muito importante para compreender as estratégias dos organismos na resistirem à salinidade e à seca. Desta forma, o estudo publicado abre portas ao desenho de novas ferramentas a aplicar em nanomáquinas do futuro, ou à biotecnologia de plantas em situações extremas.

Para o coordenador da equipa, João Morais Cabral, perceber como “funciona uma máquina de 10 nm”, ou seja, do 10 vezes menor que as partículas do fumo, “é o mais empolgante destes trabalhos”. Claro que antevê potenciais aplicações da descoberta mas enfatiza que essa não é a prioridade do seu grupo de investigação. “Nós centramo-nos na compreensão dos fenómenos e geramos modelos que explicam esses fenómenos”, afirma, adiantando que “ este tipo de investigação é essencial para o desenvolvimento de aplicações práticas”. De facto, nanoestruturas como esta tem elevado potencial como ferramentas para a biologia sintética, que trata da construção de organismos artificiais, ou para o desenvolvimento da novas soluções para a nanomedicina, ou, tão simplesmente, para criação de espécies mais resistentes à hipersalinidade. Lembramos, por exemplo, que uma outra proteína da Bacillus subtilis foi já utilizada pela Monsanto para criar milho transgénico resistente à secura.  Como afirma João Morais Cabral, qualquer aplicação potencial desta descoberta, ou doutra qualquer resultante da investigação em biologia fundamental, “depende apenas dos limites da imaginação de quem a quiser vir a utilizar”.

Para entendermos a importância deste estudo é necessário lembrar que existe sempre mais potássio dentro das células do que fora, e que o contrário acontece com o sódio. A separação destes dois iões, dos mais comuns na Natureza, é absolutamente essencial para a sobrevivência da célula e por consequência dos organismos. Para criar e manter esta diferença as células têm proteínas nas membranas que as delimitam. Estas proteínas funcionam como bombas ou canais e movimentam os iões através da membrana. A primeira bomba de potássio foi descrita em 1957 e valeu o Nobel da química de 1997 a Jens Christian Skou. Desde então outras bombas e canais têm sido descritos mas o estudo destas estruturas minúsculas é tecnicamente tão difícil que os novos contributos continuam a ser de interesse das mais prestigiadas revistas científicas. Já em 2003, Roderick MacKinnon recebeu também o Nobel, desta vez por resolver a primeira estrutura dum canal de potássio.

Ricardo Pires, primeiro autor do artigo publicado, afirma que das “mais de 70 mil estruturas que existem nas bases de dados, apenas 2% são de proteínas membranares”. Se tivermos em conta que nos organismos 20-30% das proteínas são membranares, poderemos ter uma ideia da dificuldade de as estudar. Na realidade, “as proteínas que estão inseridas nas membranas possuem características que as tornam mais difíceis de caracterizar e de entender como funcionam”, adianta o investigador. Apesar disso, a importância funcional é muito grande tanto que 50% das drogas comerciais hoje utilizadas (terapêuticas ou não) são dirigidas a esse tipo de proteínas.

O Bacillus subtilis, organismo modelo deste estudo, apresenta um tipo de transportadores de potássio que é semelhante a alguns transportadores presentes em plantas e fungos, o que lhe valeu o interesse da equipa de investigadores do IBMC. Segundo o modelo publicado (ver imagem), as partes que condicionam o funcionamento do transportador KtrAB  são duas: uma coroa, que está mergulhada na membrana que rodeia a bactéria e que constitui o poro por onde passam os iões de potássio; e um anel, na face interna da membrana celular. O controlo, ou seja, a abertura e fecho do poro, é efectuado por este o anel, que muda de configuração de acordo com a presença de outras moléculas (ATP ou ADP). Desta forma, o anel permite ou estanca a entrada dos iões potássio que passam pelo poro na coroa. De salientar, contudo, que a alteração da configuração deste “anel-porteiro” não implica gastos energéticos para a célula.

Júlio Borlido Santos (IBMC.INEB)

Ciência na Imprensa Regional – Ciência Viva

LINK DIRECTO PARA O ARTIGO:

http://www.nature.com/nature/journal/v496/n7445/full/nature12055.html

LEGENDA DA FIGURA:

Modelo 3D do transportador KtrAB: a cor mais clara, uma coroa mergulhada na membrana da bactéria e que constitui o poro por onde passam os iões de potássio; e a cor mais escura o anel que ao alterar a forma controla a entrada dos iões.